LDH（乳酸脱水素酵素）

LDHとは、乳酸脱水素酵素（lactate dehydrogenase）のことで、LDと省略される場合もある。血清の基準範囲は、124〜222U/L1)。

細胞中に取り込まれたグルコースは、解糖系・クエン酸回路・電子伝達系という経路を経て、アデノシン三リン酸（adenosine triphosphate：ATP）に変化することで、筋収縮や合成などの生命活動のエネルギーとして使用される。グルコースが解糖系にて嫌気的条件下でピルビン酸に分解され、そのピルビン酸を乳酸へと変換する酵素がLDHである。

LDHは細胞質に存在するが、特に肝臓や筋肉、血球、肺、腎臓、心臓に多く分布している。LDHを多く含む組織や細胞が破壊されると、LDHは血中に放出されるため、血中のLDHが高値を示す。原因疾患としては、肝胆道疾患(肝炎、肝硬変、胆のう炎など)、筋疾患(多発性筋炎、筋ジストロフィー)、血液疾患(溶血性貧血、白血病、悪性リンパ腫など)、肺疾患(肺梗塞、間質性肺炎など)、腎疾患(腎不全など)、心疾患(心筋炎、急性心筋梗塞など)が挙げられる。

LDHが高値ということのみでは原因疾患は断定できないが、LDHは1〜5型まで5種類のアイソザイムが存在するため、アイソザイムの測定により推定を行うことができる。

また、病的ではなく、運動によっても上昇することが知られているが、食事の影響を受けることはない。LDHの低下が問題になることはまれだが、一部の遺伝疾患により低下を示すことがある。

■引用文献
1)日本臨床検査医学会　ガイドライン作成委員会：臨床検査のガイドライン JSLM2021．基準範囲・臨床判断値．p.18-9．（2023年3月27日閲覧）
https://www.jslm.org/books/guideline/2021/GL2021_04.pdf

監修：林 洋（東京有明医療大学 学長）
執筆：森山 希（有明医療大学看護学部看護学科　助教）